Le prion est un objet les plus déroutant de la biologie. Cette banale protéine, ne contenant aucun matériel génétique, s'avère pourtant capable de s'autorépliquer, d'infecter des organismes et de leur transmettre son pouvoir infectieux. Le prion qui provoque des encéphalopathies spongiformes chez de nombreuses espèces animales et chez l'homme est aussi présent sous des formes et des souches transmissibles distinctes provoquant des maladies très différentes. Les causes de ce pouvoir infectieux du prion viennent d'être cernées par deux équipes américaines (Florida State University et UCSF). Ces chercheurs ont étudié l'infectivité du prion chez la levure. Jonathan Weissman a introduit la protéine prionique dans une colonie de levures normales (libres de prion). Elles forment normalement des colonies rondes et de couleur rouge. Lorsqu'elles sont infectées par le prion de levure, les cellules (PSI+) forment des colonies de différentes couleurs. Les chercheurs ont prouvé que la transformation cellulaire était due à la protéine prion et seulement à elle. Lorsqu'on traite les cellules avec des agents chimiques qui détruisent le matériel génétique, l'infectivité du prion n'est pas modifiée. Il n'y a donc ni ADN ni ARN. Autre mystère élucidé par les chercheurs américains : l'extrême variété des souches de prions à partir d'une seule et même protéine. L'hypothèse avait été faite que les souches de prions naissent de chaînes protéiques identiques, mais adoptent des conformations tridimensionnelles différentes. Jusqu'à présent aucune donnée expérimentale n'avait permis de valider cette hypothèse. Or, les chercheurs ont fait «pousser» le prion de levures à différentes températures : élevé à 4 °C, il a une très forte infectivité, tandis que, développé à 23 °C, il présente un pouvoir infectieux très faible. Il s'agit pourtant de la même protéine qui doit donc prendre des formes différentes en fonction de l'environnement physique.
Eurekalert :
http://www.eurekalert.org/pub_releases/2004-03/uoc--uss031504.php
