Les molécules comme les protéines sont beaucoup trop rapides pour ces caméras. Les protéines accomplissent en effet leurs tâches en moins de quelques millionièmes, voire milliardièmes, de secondes (microsecondes ou nanosecondes). Concevoir une "caméra à molécules" qui ait une vitesse d'obturation beaucoup plus courte représente donc un défi technologique. La tâche est d'autant plus difficile que l'image des protéines est prise grâce à la lumière des rayonsX et non pas grâce à la lumière visible . A la différence d'une photographie normale, l'image d'une molécule de protéine prise aux rayons X ne révèle pas son aspect réel. Les rayons X rebondissent sur l'ensemble régulier que forment les cristaux de ces protéines et interfèrent ainsi les uns avec les autres pour donner une image dite de diffraction, formée d'une série de points ou de cercles. En analysant les positions et la luminosité de ces points, les scientifiques peuvent en déduire la forme exacte des protéines. C'est cette même technique, qui porte le nom de cristallographie par rayons X, qui a permis, en son temps, de découvrir la double hélice de l'ADN. En observant les mouvements des protéines - qui changent de forme dans l'accomplissement de leurs tâches chimiques -, les scientifiques comprennent comment elles travaillent. Cela pourrait, par exemple, ouvrir des voies nouvelles dans la lutte contre les protéines dangereuses des bactéries pathogènes. Cela pourrait également aider à saisir comment nos propres protéines se dérèglent. Fort heureusement, on dispose, depuis une dizaine d'années, de rayons X parasites très brefs et très lumineux fournis par des machines à rayonnement synchrotron issues de la physique des particules. Dans les années 1980, les scientifiques ont compris tout ce qu'ils pouvaient tirer de ce rayonnement parasite qui les gênait dans leurs expériences sur l'infiniment petit. Les synchrotrons sont cependant des installations énormes et coûteuses ; seuls quelques-uns ont été tout spécialement construits pour produire une telle lumière. Mais les équipements se sont multipliés. Ainsi, l'Installation européenne de rayonnement synchrotron de Grenoble (ESRF) et d'autres machines équivalentes ont révolutionné la cristallographie par rayons X, en particulier pour les protéines. Les faisceaux de lumière produits atteignent une qualité telle que des échantillons biologiques à faibles schémas de diffraction fournissent suffisamment de données pour en déduire les structures moléculaires. Pour utiliser le synchrotron dans la cristallographie à temps réduit, les faisceaux doivent être tronçonnés en courtes impulsions. Jusqu'à présent, seules pouvaient être produites des impulsions de quelques dizaines de picosecondes (millionième de millionième de seconde). Des durées encore trop longues pour certaines protéines. Les recherches se poursuivent donc pour trouver le moyen de fabriquer des impulsions toujours plus courtes. Les FEL devraient pouvoir les offrir. Dans le numéro du 25 octobre de la revue Nature, une équipe américaine décrit une technique qui convertit le rayonnement synchrotron en impulsions inférieures à une picoseconde. Certains scientifiques espèrent d'ailleurs s'affranchir bientôt de la cristallographie par rayons X et utiliser ces mêmes rayons pour obtenir une image directe des molécules. Un microscope à rayons X éviterait de devoir effectuer des analyses compliquées des schémas de diffraction à partir des cristaux de protéines. Il suffirait de concentrer le faisceau de rayons X sur une seule protéine que l'on pourrait alors observer dans ses moindres détails. Le principal obstacle à la conception d'un tel matériel tient à la délicate concentration des faisceaux de ces rayons sur des points extrêmement petits. La lumière est focalisée grâce à l'utilisation de lentilles, mais la plupart des matériaux absorbent les rayonsX. Lutz Kipp et son équipe de l'université de Kiel, en Allemagne (Nature du 8 novembre), viennent de montrer comment focaliser des rayons X sur un point de 6 nanomètres de diamètre seulement...
Le Monde :
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