La protéine du prion (PrP) entre dans les cellules grâce à un récepteur membranaire, la laminine, identifié par une équipe franco-allemande de chercheurs. Jean-Michel Peyrin, Stéphane Haik et Corinne Lasmézas du service de Neurovirologie du CEA publient leur travaux dans le Embo Journal du 1er novembre 2001. La laminine est connue comme protéine de cohésion et de communication des cellules entre elles. Les scientifiques ont montré que ce récepteur se lie à la PrP et lui permet ainsi d'entrer dans les cellules. Les zones précises d'arrimages ont été identifiées et on sait maintenant que d'autres molécules participent à cette fixation. Connaître les maladies à prion est devenu une priorité depuis l'épidémie dites « de la vache folle ». Avec ce type de travaux, les scientifiques sont à la recherche de médicaments capables de bloquer le cycle de la protéine pathogène. La maladie de KURU, le syndrome de Gerstmann-Straussler-Scheinker, l'insomnie fatale familiale et la maladie de Creutzfeldt-Jakob sont autant de maladies humaines où les neurones meurent à cause d'une prolifération de PrP anormale. La maladie de la vache folle (encéphalopathie spongiforme bovine) est transmissible à l'homme mais le mode de propagation reste assez flou pour les chercheurs. Dix cas d'ESB dans les troupeaux français ont été confirmés par les autorités depuis le début du mois de novembre.
Sciences&Avenir :
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