La protéine myc fait partie de l'activité des cellules saines, mais lorsque les cellules cancéreuses se développent, elle se dérègle, abandonne son rôle normal pour favoriser la propagation du cancer ; des scientifiques ont peut-être trouvé un moyen d’empêcher cela. « Normalement, l'activité de myc est strictement contrôlée. Dans les cellules cancéreuses, elle devient hyperactive et n'est pas régulée correctement », explique le biochimiste Min Xue. En parvenant à endiguer l’activité de myc, les chercheurs espèrent parvenir à une méthode qui permettrait d’arrêter l’un des moyens par lesquels le cancer détourne des processus biologiques sains afin de survivre.
Le problème de la maîtrise de myc réside en partie dans le fait qu'il s'agit d'une protéine informe, qui n'a pas vraiment de structure pouvant être ciblée. Il est donc difficile pour les médicaments d'identifier efficacement myc et de l'empêcher de se comporter normalement. Toutefois, une équipe de l'université de Californie à Riverside (UCR) a réussi à mettre au point un composé peptidique capable de se lier ou d'interagir avec myc et de l'aider à reprendre le contrôle. « Myc est moins une nourriture pour les cellules cancéreuses qu'un stéroïde qui favorise la croissance rapide du cancer », explique M. Xue, qui travaille pour l’UCR. « C'est pourquoi myc est coupable dans 75 % de tous les cas de cancer chez l'humain », ajoute-t-il.
M. Xue indique que l’importance de myc relativement au cancer fait en sorte que neutraliser son activité délétère constitue l’un des « Saints-Graals du développement de médicaments anticancéreux ». Il ajoute qui plus est que lui et ses collègues sont tout particulièrement « enthousiastes » qu’un tel remède soit désormais à leur portée. Les chercheurs ont pu étudier les petites quantités de structure que possède myc afin de constituer une bibliothèque de peptides susceptibles de s'accrocher à cette structure. Un peptide en particulier, le NT-B2R, s'est avéré tout spécialement efficace pour désactiver myc.
NT-B2R se lie en effet avec succès à myc et modifie ce faisant la façon dont ses cellules régulent un grand nombre de leurs gènes, diminuant par le fait même le métabolisme et la prolifération des cellules cancéreuses. La clé de cette percée réside dans des travaux antérieurs réalisés par certains des mêmes chercheurs, qui ont constaté qu'en modifiant la structure et la forme des peptides, ces molécules devenaient plus aptes à interagir avec des protéines informes telles que myc. « Les peptides peuvent prendre une grande variété de formes et de positions. Une fois que vous les pliez et les reliez pour former des anneaux, ils ne peuvent pas adopter d'autres formes possibles, ce qui leur confère un faible niveau d'aléatoire. Cela facilite la liaison », explique M. Xue. « Nous avons amélioré de deux ordres de grandeur les performances de liaison de ce peptide par rapport aux versions précédentes. Cela nous rapproche de nos objectifs de développement de médicaments », mentionne-t-il.
Article rédigé par Georges Simmonds pour RT Flash
