Des chercheurs grenoblois de l’Institut de biologie structurale (IBS-CEA/CNRS/Université Joseph Fourier) ont révélé les rouages moléculaires de la synthèse d’une paroi bactérienne. Cette découverte a pu ête effectuée grâce à l’utilisation de la technique de « spectroscopie RMN du solide » sur une enzyme, la L,D-transpeptidase, qui participe à la synthèse de la paroi bactérienne.
Les bactéries sont des organismes unicellulaires délimités par une paroi rigide qui maintient leur forme et leur intégrité. Les polymères qui la composent ainsi que leur mode d’association varient selon les espèces bactériennes. Toutefois, le peptidoglycane, un composant spécifique de ces organismes, constitue la base commune de la paroi bactérienne.
De manière générale, un grand nombre d'antibiotiques ont pour mode d’action de bloquer la synthèse du peptidoglycane afin d’empêcher la bactérie de se développer, et ainsi la neutraliser. Mais depuis plusieurs années, les bactéries ont développé une résistance aux antibiotiques qui rend ces derniers de moins en moins efficaces.
Pour lutter contre cette résistance, les chercheurs ont étudié les mécanismes de synthèse des parois bactériennes en utilisant la spectroscopie, une technique dérivée de la résonance magnétique nucléaire. Ils ont ainsi pu décrire pour la première fois avec précision les mécanismes de synthèse d’une paroi bactérienne et ont pu mettre en évidence les interactions existantes entre le peptidoglycane et la L,D-transpeptidase, enzyme responsable du « maillage »de ce dernier en un réseau rigide.
La connaissance de ces interactions pourrait conduire à la mise au point d’antibiotiques qui bloqueraient la synthèse de la paroie bactérienne en ciblant ses enzymes de fabrication.
Article rédigé par Georges Simmonds pour RT Flash
Journal of the American Chemical Society
