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La structure en trois dimensions de la télomèrase est enfin révélée

Des chercheurs américains de l'université de Californie et de l'université de Berkeley ont réussi, pour la première fois, à révéler la structure en trois dimensions de la télomérase, une enzyme qui joue un rôle-clé dans le processus du vieillissement et dans l'apparition du cancer. Cette percée a été possible en combinant toutes les méthodes d'analyse physique disponibles. Les scientifiques ont ainsi pu réaliser une carte en trois dimensions très détaillée de la structure complexe de cette enzyme.

La télomérase regroupe de nombreux composants présents dans nos cellules pour agir sur des sites de protection qui "chapeautent" l'extrémité de nos chromosomes, appelés télomères.

Les télomères peuvent un peu être comparés aux petits embouts de plastique qui terminent nos lacets. Leur fonction est de protéger les informations génétiques essentielles. À chaque division cellulaire, ces télomères raccourcissent, un peu comme la mèche d'une bombe à retardement. Finalement, quand les télomères deviennent trop courts, cela déclenche la mort cellulaire et accélère le processus du vieillissement.

Alors que la plupart des cellules ont des niveaux relativement faibles de télomérase, au moins 80 % des cellules cancéreuses ont une activité de télomérase anormalement élevée. Il en résulte un blocage du phénomène de raccourcissement des télomères qui permet aux cellules cancéreuses de vivre bien plus longtemps que les cellules saines.

La publication de cette carte détaillée de la télomérase devrait avoir des conséquences majeures sur le plan thérapeutique en permettant la conception de médicaments sur mesure pouvant agir sur cette enzyme. Selon les chercheurs, l'inhibition de la télomérase ne devrait pas nuire aux cellules saines et pourrait permettre de ralentir ou de bloquer la  prolifération cancéreuse. L'une des grandes surprises révélée par cette carte détaillée de la télomérase est le rôle de la protéine p50 qui semble jouer un rôle essentiel dans le fonctionnement de cette enzyme.

Comme le souligne la chercheuse Juli Feigon, très impliquée dans cette découverte, "La complexité de la structure de la télomérase nous pose plus de questions qu'elle ne nous apporte de réponses et de nombreuses années de recherche seront nécessaires pour bien comprendre toutes les interactions entre la télomérase et les télomères".

Article rédigé par Georges Simmonds pour RT Flash

Nature

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