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Ralentir la progression des maladies neurodégénératives

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Ralentir la progression des maladies neurodégénératives

Jeudi, 01/10/2015 - 12:06 0 commentaire
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L’agrégation anormale de protéines dans le cerveau est considérée comme un facteur clé dans de multiples maladies, notamment celles d’Alzheimer, de Parkinson ou de Creutzfeldt-Jakob – l’équivalent humain de la maladie de la « vache folle ». Il existe encore peu de solutions thérapeutiques pour traiter ces pathologies graves mais une équipe de recherche internationale a réussi à ralentir chez des souris l’agrégation de prions, des protéines anormales infectieuses, doublant ainsi leur durée de vie après infection.

Les prions peuvent causer la maladie chez d’autres individus, à l’inverse des protéines anormales d’Alzheimer ou de Parkinson, qui « contaminent » les autres protéines du cerveau mais ne se propagent pas à d’autres personnes. Les prions sont notamment responsables des encéphalopathies spongiformes transmissibles, telle la maladie de Creutzfeldt-Jakob.

Les chercheurs ont d'abord inoculé des prions dans le cerveau de souris, où ils ont commencé à s’agréger, puis ont essayé de les stabiliser en testant toute une variété de composés de la famille des polythiophènes. Certains se sont révélés efficaces et les chercheurs en ont déduit les caractéristiques structurelles permettant une liaison optimale aux agrégats de protéines.

Pour dévoiler les ressorts de cette liaison, ils ont ensuite effectué des simulations et des analyses avec un spectromètre par résonance magnétique nucléaire. Les biologistes ont ensuite fabriqué et testé de nouveaux polythiophènes qui se sont montrés particulièrement efficaces pour se fixer aux agrégats de prions et pour les empêcher de se propager. La durée de vie des souris après l’infection a été prolongée de près de 90 % (120 jours contre un peu plus de 60 sans traitement). En outre, une analyse post mortem a révélé que le cerveau des souris était moins endommagé et contenait moins d’agrégats de protéines.

Les polythiophènes sont donc de bons candidats pour traiter les maladies à prions, mais aussi l’ensemble de celles où les protéines s’agrègent. "Nous pourrions en principe réaliser une étude similaire pour la maladie d’Alzheimer", précise Anja Böckmann, de l’Institut de biologie et de chimie des protéines (CNRS/université de Lyon), qui a participé aux travaux.

Article rédigé par Georges Simmonds pour RT Flash

STM

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