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Une équipe française résout partiellement l'énigme des prions

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Une équipe française résout partiellement l'énigme des prions

Vendredi, 11/06/2004 - 22:00 0 commentaire
Une équipe française résout partiellement l'énigme des prions zoom

Pour la première fois, une équipe de scientifiques français vient de réussir à fabriquer un prion anormal à partir de sa version ordinaire, dissipant ainsi une petite partie du mystère qui entoure ces protéines responsables de maladies neuro-dégénératives comme la maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ).Les chercheurs de l'Inserm et du CNRS basés à l'Université Montpellier 2 ont eu recours à une méthode biophysique originale, la spectroscopie sous haute pression. Leurs deux articles détaillant leurs expérimentations sont publiés dans la revue américaine Biochemistry. Ils montrent l'existence d'une multitude de structures intermédiaires possibles entre la protéine prion "native" et sa forme anormale. Selon les conditions de température, d'acidité et d pression, les scientifiques sont parvenus à privilégier la formation de l'une ou l'autre de ces structures et même à les stabiliser ou les inverser. Deux de ces structures sont jugées particulièrement intéressantes : une structure intermédiaire et une structure apparemment plus achevée qui semble identique à la forme pathologique trouvée dans le cerveau des malades atteints de MCJ. "Des expériences sont en cours pour déterminer si ces deux structures sont infectieuses, et de nouvelles combinaisons +température-pression+ sont actuellement testées pour obtenir d'autres types d'intermédiaires structuraux", a indiqué mercredi à l'AFP le directeur des recherches, Reinhard Lange. "Si l'une de ces formes se révélait infectieuse, nous disposerions alors d'un modèle qui nous permettrait d'observer l'action d'un éventuel médicament capable, soit de bloquer l'évolution de la maladie, soit d'inverser son processus", a-t-il ajouté. La démarche des chercheurs est confortée par des travaux récents menés au Japon et aux Etats-Unis, notamment par le Pr Stanley Prusiner, qui a obtenu le prix Nobel de médecine en 1997 pour ses travaux sur les prions. Le Pr Prusiner a été le premier à identifier le prion et le premier à montrer qu'un "mutant" de protéines inoffensives pouvait se transformer en des particules nocives capables, non seulement de provoquer des démences chez l'homme, mais aussi de forcer d'autres prions normaux à se transformer en prions pathologiques. Cette hypothèse n'est toujours pas démontrée et la question de savoir comment une structure protéique stable peut se transformer en une autre structure stable, mais pathologique, est encore loin d'être résolue. Les travaux menés par les biologistes montpelliérains sont considérés comme une avancée dans la lutte contre le prion et les maladies neuro-dégénératives. Mais le prion reste à bien des égards une énigme et ne manque pas d'atouts. Cet agent "non-conventionnel" est en effet invisible au microscope, résistant aux hautes températures, aux stérilisations par des produits chimiques ou des rayons. Il passe inaperçu du système immunitaire qui ne sait pas faire la différence entre gentil prion et prion méchant. Et, contrairement à toutes les règles de la biologie, le prion est capable de se reproduire alors qu'il est totalement dépourvu de matériel génétique. Quant aux maladies qu'il provoque - MCJ, maladie de la vache folle, tremblante du mouton... - elles comportent aussi de nombreuses inconnues, tant sur leur mode de transmission, leur temps de latence, que sur l'impact qu'auront les épidémies en cours.

AFP : http://fr.news.yahoo.com/040603/202/3u5n2.html

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