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La "danse" des électrons dans les protéines

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La "danse" des électrons dans les protéines

Vendredi, 28/04/2000 - 22:00 0 commentaire
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Des chercheurs du Laboratoire de cristallographie et modélisation des matériaux minéraux biologiques (LCM3B)* ont procédé à des mesures par diffraction X à très haute résolution sur des cristaux de petits peptides, briques élémentaires des protéines. Ils ont pu ainsi établir pour toutes les fonctions chimiques existant dans les protéines une banque de paramètres décrivant la densité électronique atomique et transférables d'une molécule à une autre. La banque, servant de modèle de départ, leur a permis, pour la première fois, de calculer et de représenter, à partir du spectre de diffraction X ultra haute résolution d'une protéine, sa densité électronique et ses propriétés électrostatiques. Le développement des synchrotrons et de la cryo-crystallographie permet de réaliser des mesures de diffraction à résolution subatomique sur des protéines. Ainsi, il a été possible d'obtenir des données ultra haute résolution (0,5 Å) sur une protéine, la crambine (800 atomes, 46 résidus amino-acides) (figure 2) ; le spectre a été mesuré au synchrotron de Hambourg par V. Lamzin et M. M. Teeter**. Grâce à l'utilisation de la base de données décrite ci-dessus, l'extension aux protéines des méthodes de détermination de la densité de charges (méthodes jusqu'alors valables uniquement sur de petites molécules) est possible : l'équipe nancéenne a décrit pour la première avec une bonne précision la densité électronique et les charges atomiques de cette protéine. En conclusion, l'utilisation conjointe des synchrotrons de troisième génération (mesure) et de calculateurs parallèles (Centre Charles Hermite, Nancy) rend désormais possible ce type d'investigation grâce à une approche expérimentale, la cristallographie à ultra haute résolution. On peut donc envisager dans un avenir très proche, une compréhension au niveau sub-atomique de processus biologiques complexes tels que les transferts d'électrons et de protons, les réactions d'oxydo-réduction faisant intervenir des centres métalliques réactionnels, l'activation du dioxygéne (hémoglobine). Les réactions chimiques catalysées par certaines métalloprotéines (réduction de l'hydrogène ou de l'azote) représentent un enjeu environnemental de la plus haute importance.

CNRS Info : http://www.cnrs.fr/Cnrspresse/n383a6.htm

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