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Des chercheurs américains montrent que l'ARN peut être ciblé par une nouvelle classe de molécules, ce qui ouvre d’immenses perspectives thérapeutiques nouvelles…
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L'information n'a pas fait la une dans la presse, ni dans les médias. Et pourtant, bien qu'elle reste pour l'instant du domaine de la recherche fondamentale, c'est une avancée scientifique majeure que viennent de réaliser des biologistes américains dans le domaine en pleine effervescence de l'ARN. Presque tous les médicaments actuellement disponibles ciblent l'une des quelque 700 protéines liées aux principales maladies, parmi les quelque 20 000 protéines humaines identifiées à ce jour. Cependant, les chercheurs tentent depuis des années d’agir directement sur l’ARN avec des médicaments. « Bien que la grande majorité de l'ARN du génome humain - 98% - est "non codant", cet ARN joue un rôle très important dans le génome, et nous comprenons maintenant que des mutations dans cet espace non codant peuvent entraîner de multiples maladies », déclare l'auteur principal de cette étude, le Docteur Jeannie Lee, du Département de biologie moléculaire. à l’Hôpital général du Massachusetts. « Si nous pouvions cibler ces ARN, nous augmenterions considérablement les possibilités de trouver des médicaments pour traiter les patients », poursuit le Docteur Lee.
Le problème est que ces ARN, contrairement aux protéines qui ont des formes stables, ont des structures flexibles et changeantes. « Si une serrure change constamment de forme, votre clé ne fonctionnera pas », précise le Docteur Lee. Mais les chercheurs ont fini par découvrir que certaines régions de l'ARN conservaient des conformations stables sur lesquelles il était possible d’agir, à condition de trouver les molécules-cibles appropriées…
Ces chercheurs ont montré que l'ARN pouvait être une cible médicamenteuse viable, en utilisant une forme d'ARN non codant appelée Xist, qui fait taire les gènes sur le chromosome X. En collaboration avec les scientifiques de Merck, l'équipe du MGH a examiné Xist, puis a passé au crible une bibliothèque de 50 000 composés de petites molécules et en a trouvé plusieurs qui se lient à une région appelée Repeat A (RepA) sur Xist.
Cette équipe a ensuite identifié un composé, X1, qui possède des qualités particulièrement intéressantes : il empêche plusieurs protéines clés, PRC2 et SPEN, de se lier à RepA, ce qui est nécessaire pour que Xist "éteigne" le chromosome X. « L'approche employée dans cette étude va nous permettre d’identifier d'autres médicaments ciblant l'ARN. Cela ouvre vraiment un vaste univers pour le développement de nouveaux médicaments », déclare le Docteur Lee, qui ajoute « Bientôt nous n'aurons plus seulement 700 protéines à cibler pour traiter la plupart des malades qui nous affectent ; nous disposerons de centaines de milliers d'ARN à cibler pour traiter de manière extrêmement précise les causes de toutes les maladies ».
Article rédigé par Georges Simmonds pour RT Flash
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